Vom Ein-Mann-Labor zur Peptidplattform: Wie BPP mit Bioportiden Nukleinsäuren in Zellen bringt

Am Anfang standen kein fertiges Produkt und kein großer Firmenapparat, sondern ein gescheiterter Ausgründungsversuch, 25.000 Euro Startkapital und viel Eigenarbeit. 2020 gründete Christoph Kutzner deshalb die Ein-Mann-Firma Badische Peptide und Proteine (BPP). Finanziert wurde sie zunächst aus privaten Quellen. Inzwischen steht der nächste Wachstumsschritt an: Seit August 2026 unterstützt Abacus neo das Unternehmen als strategischer und operativer Partner beim Aufbau der Infrastruktur, bei Forschung und Entwicklung sowie bei Vertrieb und Marketing.

Kutzner kaufte der TU München ein Patent ab, das aus einem durch EXIST geförderten Ursprungsprojekt stammte, und mietete Laborräume im BDC Heidelberg. Dort forschte er zunächst allein. Bis 2024 entwickelte er ein erstes Produkt, die BPP Bioportide. Im Zuge der geplanten Skalierung und Internationalisierung soll BPP künftig „Better Peptides Platform“ heißen. Ein ungewöhnlicher Gründungsweg, wie Kutzner selbst sagt: Erst kam das Unternehmen, dann das vermarktbare Produkt.

Eine Plattform für lineare und zyklische Peptide

Kutzners Plattform basiert auf einer flexiblen Methode zur Peptidsynthese. Entstanden ist sie aus einer rekombinanten Technologie zur Polypeptidsynthese in E. coli, die zur Better-Peptides-Plattform weiterentwickelt wurde. Ein praktischer Vorteil: Synthesiematerialien können häufig wiederverwendet werden. Dafür erhielt BPP 2023 den Bioökonomie-Preis des Landes Baden-Württemberg.

Die Methode eröffnet unter anderem den Zugang zu Sequenzen, die mit der Festphasensynthese schwer herzustellen sind – insbesondere zu zyklischen Peptiden. Bei diesen kann der Zwang zu einem Cystein als Endterminus reduziert werden. Die Plattform umfasst drei Systeme: die Synthese geradkettiger Peptide, die Synthese zyklischer Peptide und die BPP Bioportide.

Auf der Unternehmensseite wird die „Better Peptides Platform“ als patentiertes Designer-Fusionsprotein beschrieben. Es soll die Expression, den Schutz, die Isolierung, die Reinigung und die bedarfsgesteuerte Freisetzung maßgeschneiderter linearer und zirkulärer Peptide ermöglichen. Laut Darstellung enthält das Fusionsprotein nahezu alle molekularen Werkzeuge, die für seine eigene Aufreinigung nötig sind.

Drei zentrale Bereiche gehören dazu. Die Carrier-&-Binding-Domäne (CB) neigt bei der Expression in Bakterien zur Bildung von Einschlusskörpern und besitzt eine natürliche Affinität zu kostengünstigen, verfügbaren biologischen Reinigungselementen. Dadurch soll sie mit einfachen, zuverlässigen und skalierbaren Chromatografieverfahren in Ausbeuten von über 95 Prozent gereinigt werden können – ohne gefährliche Lösungsmittel.

Die Smart-Release-Domäne (SR) war zum Zeitpunkt der Unternehmensdarstellung patentangemeldet. Ihre optimierte, pH-sensitive proteolytische Aktivität dient als kontrollierter Auslöser für die Freisetzung des Endprodukts. Sie soll lineare oder zirkuläre Zielpeptide beziehungsweise Proteine mit authentischen Enden freigeben, ohne prozessbedingte zusätzliche Aminosäurereste oder Eliminierungsreaktionen.

Als Payload (P) kommen individuell hergestellte lineare oder zirkuläre Peptide mit einer vorgesehenen Länge von 20 bis 250 Aminosäuren infrage. Gedacht ist die Plattform für Kandidaten, die in eine flexible und skalierbare Produktionspipeline überführt werden sollen. Eigene Peptid- und Proteinkandidaten des Unternehmens stehen laut Artikel für Kultivierung und bedarfsgesteuerte Produktion bereit.

Bioportide bringen Fracht in die Zelle

Das wirtschaftliche Rückgrat von BPP bilden die Bioportide. Sie sind vergleichsweise einfach herzustellen und werden nur in kleinen Mengen benötigt. Die Moleküle bestehen aus drei anpassbaren Domänen: einem Einschlusskörper-Signal, einer Fracht-bindenden Domäne und einem Zell-penetrierenden Peptid.

Ihre Aufgabe ist, Nukleinsäuren in Zellen einzuschleusen. Eingesetzt werden sie unter anderem bei Transfektionen und Transformationen. Welche Domänen zum Einsatz kommen, kann an die jeweilige Fracht und Zielzelle angepasst werden. Derzeit wird das Peptidangebot vor allem von Forschenden genutzt; weitere Anwendungsmöglichkeiten sieht Kutzner in der Landwirtschaft, der Pharmaindustrie und der Kosmetik.

Entwickelt wurden die Bioportide bei einem Auftrag von Gabi Krczal vom Agrarforschungsinstitut RLP Agroscience. Ziel war, siRNA mithilfe von Peptiden in Tabakpflanzenzellen einzubringen. Ein Konstrukt, das ursprünglich Stärke binden sollte, heftete sich tatsächlich an Nukleinsäuren – ein Zufallsfund, der die Richtung vorgab.

Mit den Konstrukten konnte siRNA das Gen-Silencing nicht nur an der Injektionsstelle, sondern in der gesamten Pflanze auslösen. Bioportid-vermitteltes Gen-Silencing löste außerdem in vitro Biofilme von E. coli auf. 2024 wies Kutzner nach, dass sich die Technik auf weitere Mikroorganismen übertragen lässt. Gemeinsam mit der Arbeitsgruppe von Karl Forchhammer an der Universität Tübingen transformierte er erfolgreich Cyanobakterien.

Kleine Schritte, wenig Platz für Irrtümer

BPP entwickelte Kutzner in kleinen, eng aufeinanderfolgenden Test- und Anpassungsschritten. Viel Spielraum für Fehlversuche gab es wegen der begrenzten finanziellen Mittel nicht. Unterstützung erhielt er unter anderem von seiner Frau Erika und seiner Familie. Das klingt weniger nach glänzendem Start-up-Mythos als nach Laboralltag: ausprobieren, nachjustieren, weitermachen.

Nun plant Kutzner, erste Mitarbeiter für das Labor einzustellen – möglichst Menschen, die später Interesse an einer eigenen Gründung haben. Mit Abacus neo an der Seite soll die Firma dafür Infrastruktur, Forschung und Entwicklung sowie Vertrieb und Marketing ausbauen. Der Firmensitz der Geschichte liegt dabei an zwei Orten: gegründet wurde das Unternehmen im Umfeld der TU München, gearbeitet wurde zunächst in den Laborräumen des BDC Heidelberg.

Ob aus dem Ein-Mann-Unternehmen eine internationale Peptidplattform wird, soll sich mit der geplanten Skalierung zeigen. Die technischen Bausteine reichen von wiederverwendbaren Synthesiematerialien und zyklischen Peptiden bis zu einem Designer-Fusionsprotein, das Reinigung und Freisetzung miteinander verbindet. Und irgendwo dazwischen bleibt die ursprüngliche Szene erhalten: ein Gründer, ein gekauftes Patent, ein knappes Budget – und ein Konstrukt, das am Ende nicht Stärke, sondern Nukleinsäuren band.