Ein Enzym, das bei Hitze normalerweise schlappmacht, hält plötzlich Temperaturen von mindestens 100 Grad Celsius aus. Forschende der Fakultäten für Chemie und Physik der Universität Bielefeld haben dafür eine Lipase in einen porösen Käfig aus einem organischen Polymer eingeschlossen. Die dreidimensionale Struktur hält das Enzym in Form, auch wenn es richtig heiß wird.

Das ist mehr als ein hübscher Trick im Labor. Die Poren des Käfigs sind so dimensioniert, dass Ausgangsstoffe hinein gelangen und Reaktionsprodukte wieder herauskommen. Das Enzym bleibt dabei aktiv und kann erneut verwendet werden. Entwickelt wurden das Syntheseverfahren, die Polymerstruktur und der Einschluss der Lipase gemeinsam von den Forschenden.

Ein Käfig für die empfindliche Lipase

Zum Einsatz kam eine Lipase, wie sie häufig für chemische Synthesen verwendet wird. Normalerweise ist dieses Enzym jedoch hitzeempfindlich: Bei hohen Temperaturen entfaltet es sich und verliert seine räumliche Form. Im Polymerkäfig passiert das nicht. Bei 100 °C arbeitete die eingeschlossene Lipase etwa doppelt so schnell wie bei Raumtemperatur.

Auch nach zwölf Reaktionszyklen blieb ihre Leistung bei 100 °C nahezu unverändert. Die Forschenden führten Reaktionen bei 110 °C durch; weitere Versuche zeigten, dass die Lipase bis 120 °C funktionsfähig blieb. Das Ganze geschah direkt in geschmolzenen Ausgangsstoffen und ohne organische Lösungsmittel. Man kann sich das ungefähr so vorstellen: Hitze, zähflüssige Stoffe, kein Lösungsmittelbad – und der Biokatalysator macht trotzdem weiter.

Damit könnten enzymatische Verfahren künftig auch für Stoffe infrage kommen, die erst bei 100 °C oder darüber schmelzen. Bisher mussten solche Ausgangsstoffe häufig mit organischen Lösungsmitteln vermischt werden. Ein möglicher Anwendungsbereich ist die Herstellung von Estern, die etwa für Kosmetik-, Duft- und Kunststoffprodukte gebraucht werden.

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Vom Mikroskop bis zum industriellen Maßstab

Die Struktur des Materials und der Einschluss des Enzyms untersuchten die Forschenden unter anderem mit hochauflösender Transmissionselektronenmikroskopie. Dabei ging es nicht nur darum, ob die Methode funktioniert, sondern auch darum, wie der Polymerkäfig aufgebaut ist und wie die Lipase darin sitzt.

Biokatalysatoren können gegenüber herkömmlichen chemischen Verfahren Energie sparen, Rohstoffe effizienter nutzen und Abfälle reduzieren. Gespräche mit Unternehmen aus verschiedenen Produktbereichen haben bereits stattgefunden. Der Schritt aus dem Labor ist also nicht bloß eine ferne Idee – auch wenn noch Arbeit wartet: Die langfristige Stabilität muss untersucht und das Verfahren in den technischen Maßstab übertragen werden.

Weitere Arbeiten sollen das Konzept auf andere Enzyme und industrielle Prozesse ausweiten. Ob aus dem kleinen Polymerkäfig einmal ein robustes Werkzeug für große Produktionsanlagen wird, hängt damit an Fragen, die weniger spektakulär klingen, aber entscheidend sind: Wie lange bleibt das Material stabil? Wie lässt es sich im Betrieb einsetzen? Und wie gut funktioniert die Wiederverwendung unter realen Bedingungen?

Auszeichnung im Jahr 2026

Die Forschung wurde Anfang 2026 mit dem Jörg Schwarzbich Inventor Award 2025 ausgezeichnet. Der Preis ist mit 40.000 Euro dotiert. Für das Team dürfte das Rückenwind bedeuten – gerade weil die praktische Übertragung noch nicht erledigt ist.

Die Studie von Jianing Yang, Inga Ennen, Judith Bünte, Andreas Hütten und Harald Gröger wurde am 21. Juli 2026 in Angewandte Chemie Novit veröffentlicht. Heute, am 31.10.2026, bleibt der Schauplatz die Uni Bielefeld: Dort sitzt das Enzym weiter in seinem winzigen organischen Käfig und arbeitet bei Temperaturen, bei denen eine freie Lipase längst den Dienst quittiert hätte.